La Química Supramolecular es un área enfocada al estudio y uso de enlaces moleculares unidos
a través de Interacciones No Covalentes, como puentes de hidrógeno,
fuerzas de Van der Waals, interacciones catión-π, etc. Es como una prolongación de la química clásica del enlace covalente, que une
átomos para formar moléculas, a una química del enlace no covalente, que une
moléculas y la etiquetan, gracias a J.-M. Lehn,
como “Química más allá de la molécula”. Pero hay una gran diferencia entre la Química Supramolecular y la Química Clásica, ya que la Química Clásica en sí es una extensión de la palabra Básica, es decir, que la Química Clásica es la Química Básica que todos conocemos en sí. Lo que es un átomo, de qué se compone, qué es una sustancia, un elemento, clasificar a los elementos en Metales, No Metales y Metaloides entre otras cosas. Sin embargo, para que exista una necesariamente tiene que existir la otra para que una (la supramolecular), se base en la otra (la clásica).
En comparación con los enlaces covalentes, las
interacciones intermoleculares son débiles y atraen la atención
de los químicos en relación con procesos en los cuales participan grandes
cantidades de especies; por ejemplo, solvatación, fenómenos superficiales,
comportamiento físico de gases a alta presión, etc. Como ya había mencionado las Interacciones No Covalentes son parte fundamental de la mayoría de los procesos Biológicos. Todo lo que conforma a las Interacciones No Covalentes como los Puentes de Hidrógeno, las Fuerzas de Van der Waals, interacciones Hidrofóbicas e interacciones Hidrostáticas, entre otras, son las bases en la composición de muchas conformaciones biológicas, como la composición de las Proteínas y del ADN, además de varios procesos fundamentales
como la replicación, las interacciones anticuerpo-antígeno y la catálisis
enzimática, se realizan con asombrosa eficiencia debido a una acción muy bien
organizada de las fuerzas intermoleculares entre sólo dos moléculas.
Las Interacciones entre las Proteínas:
La estructura tridimensional de una
proteína está determinada por su secuencia de aminoácidos, las interacciones
no covalentes son fundamentales en la determinación y estabilización de la
estructura proteica. Por ejemplo:
Enlaces iónicos – Puentes salinos.
Los enlaces iónicos se forman cuando los aminoácidos que
llevan cargas de signos opuestos son unidos en el centro hidrofóbico de
las proteínas. Este tipo de enlaces iónicos centrales son poco frecuentes
porque la mayoría de los aminoácidos cargados tienden a ocupar las partes
superficiales de las proteínas. A pesar de eso, las atracciones iónicas
centrales (puentes salinos) pueden ser muy importantes en la estabilización de
la estructura proteica porque pueden ser casi tan fuertes como los enlaces
covalentes.
Cubiertas
hídricas y Residuos cargados superficiales.
Los aminoácidos cargados
eléctricamente, casi siempre localizados en la superficie de las proteínas,
promueven el doblado apropiado, interaccionando con el solvente acuoso. Las
moléculas polares del agua pueden formar envoltorios alrededor de los residuos
cargados de estos aminoácidos, lo cual ayuda a solubilizar y fijar las
proteínas.
Puentes de
Hidrógeno.
Cuando
dos átomos que llevan cargas incompletas negativas comparten un hidrógeno con
carga incompleta positiva, unidos por un puente, o enlace, de hidrógeno.
La estructura tridimensional de las proteínas depende de una
malla de enlaces de hidrógeno. Estos pueden ocurrir entre una gran
variedad de átomos, como átomos de las cadenas laterales de dos aminoácidos
diferentes, átomos
de las cadenas laterales de los aminoácidos y las moléculas de agua que se
rodean la proteína y átomos
de la estructura central de dos aminoácidos diferentes, la mayoría de los
enlaces de hidrógeno en una proteína se establecen entre los grupos N-H y C=O
de la estructura peptídica misma, tanto en las α hélices como en las laminas β.
Enlaces
Hidrofóbicos:
Los
enlaces hidrofóbicos son fuerzas de la mayor importancia en la
estructura de las proteínas, se
forman por la preferencia de las cadenas laterales hidrofóbicas de algunos aminoácidos
a unirse para disminuir la pérdida de estabilidad causada por la intrusión de
moléculas de agua. Las
cadenas laterales hidrofóbicas tienden a formar una estructura interior, centro
hidrofóbico de las proteínas, donde se vinculan protegiéndose de la
presencia del agua. Sin
embargo, no todas las cadenas hidrofóbicas se encuentran en el interior de las
proteínas, cuando
se encuentran en la superficie expuestos a las moléculas polares del agua, las
cadenas hidrofóbicas también se asocian por enlaces hidrofóbicos, provocando el
ordenamiento de las moléculas de agua que las rodean.
Fuerzas de Van der Waals.
Son atracciones electrostáticas débiles y
pasajeras entre dos átomos vecinos. Las atracciones de Van der Waals se
producen porque cada átomo está rodeado por una nube electrónica que se turna
con el tiempo, originando dipolos eléctricos temporales. Estos dipolos
eléctricos pasajeros de un átomo, pueden inducir un dipolo complementario en
otro átomo, siempre y cuando ambos átomos estén suficientemente cerca, estas
fuerzas son de corta duración y su importancia se encuentra en el gran número de
interacciones que participan incesantemente en la determinación de la estructura
proteica. La
distancia apropiada que se requiere para que se establezcan estas interacciones
de Van der Waals son diferentes para cada átomo, dependiendo del tamaño de la
nube electrónica de cada uno, esta distancia se refiere como Radio de Van der
Waals.
De
la compleja estructura tridimensional de las proteínas depende que todas estas
funciones se realizen con eficiencia y bajo el más estricto control, la
comprensión de la organización espacial de las proteínas, como adquieren y como
conservan su forma tridimensional es indispensable para entender
su funcionamiento.
¿Qué es la vida?
Éste libro, escrito por Erwin Schrödinger, abarca dos puntos muy impotantes a lo largo de todo su libro, es decir, primero, que la vida no es ajena ni se opone a las leyes de la termodinámica, sino que los sistemas biológicos conservan o amplían su complejidad enviando la entropía que producen sus procesos y segundo, que la química de la herencia biológica, se debe basar en un "cristal aperiódico", comparando la repetitividad exigida a un cristal con la necesidad de una secuencia informativa. En sí, que éstos procesos y el desarrollo de éstos temas en su libro son el desarrollo de las interacciones no covalentes en el ámbito biológico y sus conformaciones para que puedan ser conformados y por consiguiente poder existir.
Según las memorias de James Watson, "DNA, The Secret of Life", el libro de Schrödinger le inspiró para investigar los genes, lo que lo llevó al descubrimiento de la estructura de doble hélice del ADN, otra parte fundamental en la vida de todo ser vivo y en la cual intervinen las interacciones no covalentes para dar forma a la composición de la sangre en su forma más microscópica.
Las Nuevas Formas Artificiales.
Esta nueva propuesta de tecnología para el futuro surge con la ideal de ¡Rediseñar la Vida!, es decir, poder llegar a alterar los genomas de las personas desde cero estando aún en el útero materno y realizar cambios y a forzar la maquinaria celular de una bacteria o una levadura para que sintetice aminoácidos artificiales y los añada a sus proteínas. Y por si esto fuera poco, mantiene la posibilidad de crear nuevas formas vivientes en un corto plazo de tiempo, esto llega con la Biología Sintética, que no se conforma con sólo aislar, secuenciar, alterar y trasplantar genes de una especie a otra como la Ingeniería Sintética, sino que esta aspira a la construcción a gran escala de sus propios sistemas biológicos artificiales, que funcionan por medio de circuitos y mecanismos biológicos, uno de los que ambicionan con esta pronta nueva realidad es el biólogo Drew Endy, líder del Grupo de Biología Sintética del Instituto Tecnológico de Massachusetts. Sin embargo, como todo hay quienes piensan lo contrario o encuentran absurdos algunos, o partes, de hallazgos tecnológicos, como por ejemplo Juan Valcárcel, Investigador del Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), de Heidelberg, quien está de aucerdo y cree que será posible intervenir en la información genética de un embrión o sobre células de una persona para corregir defectos genéticos que den lugar a enfermedades hereditarias, como la fibrosis quística o la atrofia espinal muscular. Sin embargo, será más difícil corregir defectos genéticos que surgen durante la vida del organismo, como el cáncer, ya que generalmente no se da en un único gen. Y es ahí donde surge su pensamiento de que no será posible la capacidad de mejorar características generales como la inteligencia o la tendencia a la solidaridad de la especie, simplemente es una fantasía. Además la mejor garantía de la salud genética de una especie es el mantenimiento de la diversidad.
Sin embargo, como ya había mencionado las interacciones no covalentes no sólo son parte de los procesos biológicos que pertenecen a la vida diaria de las personas y como vimos de las nuevas tecnologías que pueden surgir, sino que también han llegado a intervenir, desde simpre, en otros procesos e incluso en nuestros tiempos contribuyendo a la tecnología, como con la conformación de la Ingeniería de cristales.
Ingeniería de cristales:
Todos los cristales de compuestos orgánicos y algunos
de inorgánicos están formados a través de asociación de moléculas por fuerzas
intermoleculares, y pueden en principio considerarse como gigantescas
supramoléculas con estructura periódica. Lo nuevo que se ha introducido en el
área de la química del estado sólido gracias al desarrollo de la química
supramolecular es el uso amplio del concepto del reconocimiento molecular para
el ajuste predicible de los bloques constructores de la red cristalina, y así la
creación de las estructuras cristalinas con propiedades deseadas. De esta manera
nació la Ingeniería de Cristales definida como “La comprensión de las
interacciones intermoleculares en el contexto del empaquetamiento de los
cristales y el empleo de este conocimiento en el diseño de sólidos nuevos con
propiedades físicas y químicas deseables”. Los elementos estructurales que
realizan el reconocimiento molecular entre moléculas que forman la red
cristalina se llaman sintones supramoleculares, hay
sintones basados en interacciones intermoleculares muy débiles, los
cuales casi no contribuyen al reconocimiento molecular en disolución. La razón
de esto es que las interacciones de menor energía que las energías de movimiento
térmico de translación y rotacional no son significativas en fase líquida y
gaseosa, pero en fase cristalina estos movimientos desaparecen y las
interacciones de energías aun muy bajas contribuyen notablemente. Las “propiedades deseadas” de un sólido cristalino
pueden ser muy diferentes, incluyendo la presencia de poros,
jaulas o canales del tamaño definido para la absorción selectiva de moléculas
huéspedes: propiedades magnéticas, ópticas, etc.
"Polymer Single Crystals"
Cristales Sencillos de Polímeros, escrito por Phillip H. Geil, habla acerca de la morfología y la composición de los polímeros cristalinos, teniendo en cuenta más que nada la Ingeniería en Cristales, ya que este se basa en la formación de polímeros por medio de cristales a través de los conceptos y términos de la Ingeniería en Cristales. El libro también te da ideas muy específicas acerca de la formación de polímeros por medio de cristales, ya que tiene muchas "figuras" ilustrativas y relevantes acerca de las conformaciones y la morfología de los cristales para la estructuración de polímeros.
En sí, la química supramolecular no es únicamente un campo
de estudio, sino un enfoque general a la disciplina entera de la química. Su
mérito principal es la introducción, en la química clásica, de los conceptos de
organización y funcionamiento de los sistemas y procesos biológicos y el uso amplio de las
interacciones No Covalentes para mejorar la selección y eficiencia de
diferentes procesos químicos, el diseño de ensambles moleculares funcionales y
el control del empaquetamiento de los cristales, entre otras cosas. Además, su desarrollo estimuló
la comprensión teórica profunda de la naturaleza de las interacciones
intermoleculares, así como las perspectivas del desarrollo futuro de la química
supramolecular incluyen la extensión de sus métodos y
principios a diferentes áreas de la química moderna, como la infuencia para la nanoquímica supramolecular. Incuso, en el área de polímeros hay perspectivas en
creación de receptores muy eficientes y prácticos basados en dendrimeros y
polímeros impresos. También atrae mucho la atención la creación de sistemas de
autorreplicación, basados en el reconocimiento molecular entre sustratos y
productos de una reacción química, indispensables para el progreso en los
estudios sobre el origen de la vida. Finalmente, aprendiendo de la naturaleza,
los químicos ya están a punto de desarrollar receptores sintéticos capaces de
reconocimiento de moléculas biológicas, proteínas y ácidos nucleicos entre
otros, generando nuevos enfoques al diseño de fármacos y todo esto gracias a la utilización de las Interacciones No Covalentes, que presentes en nuestro día a día mejoran nuestros conocimientos y la obtención de nuevos complementos y tecnologías para nuestro beneficio.
Incluso este tema ha sido tratado en muchas revistas que han sido reconocidas a nivel mundial por sus artículos científicos especializados en diferentes áreas, cuyos reconocidos autores, son máximos ponentes. Ejemplos de ellas:
Journal of the Mexican Chemical Society.
Esta revista en uno de sus artículos titulado "Preservation Effect of Vitreous non Reducing Carbohydrates on the Enzymatic Activity, Denaturation Temperature and Retention of Native Structure of Lysozyme" (2011 50-3), nos habla acerca de la espectroscopía de infrarrojo transformada por la ley de Fuerrier FTIR para analizar las interacciones intermoleculares carbohidrato-proteína. Otro artículo titulado "Bromination of (AsPh2)2O: The Structure of Tribromo-Diphenylarsenic (V)" (2000 44-2), trata acerca de la existencia de fuerzas intermoleculares débiles C-H y Br en las fases para la cristalográfica doble, y un bromo ecuatorial y dos bromos axiales.
Revista Mexicana de Ciencias Farmacéuticas.
Ésta revista cuenta con un artículo titulado "Libros", habla acerca de como María Josefa Bernard Bernard escribe con gran interés sus libros basados en las interacciones intermoleculares actuando en todos los fenómenos de solubilización que pueden tener lugar, siendo no solo soluto y sobre todo, obre como las interacciones intermoleculares e interparticulares afectan las... técnicas de solubilización, penetrando en el mundo de las interacciones interaccionesintermoleculares y conociendo la metodología para poder hacer esto medible.
Revista Mexicana de Ingeniería Química.
Ésta revista cuenta con un artículo titulado "COMPARATIVE STUDY OF ULTRASOUND AND MACERATION TECHNIQUES FOR THE EXTRACTION OF POLYPHENOLS FROM COCOA BEANS (Theobroma cacao L.)", el acual habla acerca de las interacciones intermoleculares débiles que hay entre polifenoles de los granos de cocoa, al igual que las técnicas de extracción por medio de maceración y estudios de ultrasonido. Otro artículo interesante es el de "PROPIEDADES MECÁNICAS Y DE BARRERA DE PELÍCULAS ELABORADAS CON HARINA DE ARROZ Y PLÁTANO REFORZADAS CON NANOPARTÍCULAS: ESTUDIO CON SUPERFICIE DE RESPUESTA", el cual nos habla de acerca de las películas de barrera, es decir, la acción de puentes de hidrógeno para formar las películas y sobre todo del estudio de la superficie de dichas películas elaboradas con la harina de arroz y plátano reforzadas cn nanopartículas utilizando tanto puentes de hidrógeno como las fuerzas de Van der Waals.
Por si le quieren dar una ojeada a los artículos les dejo el link:
http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=47521300010
http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=47544214
http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=57928310011
http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=62028007016
http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=62028007002
